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β折叠

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是蛋白质的二级结构,肽键平面折叠成锯齿状,相邻肽链主链的N-H和C=O之间形成有规则的氢键,在β-折叠中,所有的肽键都参与链间氢键的形成,氢键与β-折叠的长轴呈垂直关系。

60年代以来,球状蛋白质的晶体结构被陆续解出,发现许多蛋白质中都有β-折叠层,平行的和反平行的都有。有时候许多段肽链排列成一大片,正、反平行的β-折叠层也可交错在一起排列,构成“扭转折叠层”。在多数蛋白质中,β-折叠层与α-螺旋是并存的,但也有个别蛋白质如免疫球蛋白 IgG的分子中只存在β-折叠层和无特定结构的部分。

β折叠层并不是平的,因为侧链的存在使得它看上去像手重朽仔风琴一样波纹起伏。这样每一股会更紧密排列,氢键更容端祝章易建立。氢键的距离为7埃。在蛋白质结构中beta-折叠辩元海通常会用箭头表示。肽链的氮端在同侧为顺式,两残基间距为0.65nm;不在同侧为反式,两残基间距为0.70nm。反式较顺式平行肽链更加稳定。能形成β折叠的胺基酸残基一般不大,而且不带同种电荷,这样有利于多肽链的伸展,如甘氨酸、丙氨酸在β折叠中出现的几率最高。免疫球蛋白有大量的Β-订希肽链层。

另一种常见的蛋白质模序是alpha-螺旋和三种不同的β-转角。不属于一个模序的蛋白质一级结构部分被称之为不规则螺旋。这些部分对蛋白质的空间构象非常重要。

β-折叠(β-sheet)也是一种重复性的结构,大致可分为平行式和反平行式两种类型,它们是通过肽链间或肽段间的氢键维系。可以把它们想象为由折叠的条状纸片侧向并排而成,每条纸片可看成是一条肽链,称为β折叠股或β股(β-strand),肽主链沿纸条形成锯齿状,处于最伸展的构象,氢键主要在股间而不是股内。α-碳原子位于折叠线上,由于其四面体性质,连续的酰氨平面排列成折叠形式。需要注意的是在折叠片上的侧链都垂直于折叠片的平面,并交篮企境定替的从平面上下二侧伸出。平行折叠片比反平行折叠片更规则且一般是大结构,而反平行折叠片可以少到仅由两个β股组成。

1. 肽链呈锯齿状,按层排列,可以是不同的肽链,也可以是同一条肽链的不同肽段。

2. 相邻肽链的C=O与N—H间形成氢捆祝盼键,氢键与长轴垂直。

3. 相邻肽链平行或反平行排列,反平行的更稳定。也存在平院迎壳采行与反平行混合出现的结构,约占20%。

4. 一个残基占0.325nm(平行式)或0.35nm(反平行式)。

1. 靠键间氢键维持稳定。

2. 氨基酸Pro破坏之。

3. 侧链过大,带同种电荷侧链基团相邻时均影响β折叠片的稳定性。

在平行的β折叠结构中,两条肽链走向相同,氢键不平行;在反平行中β折叠结构则指走向相反,氢键平行。

Pauling和Corey根据实验数据提出