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α-螺旋

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α-螺旋(α-helix)是蛋白质二级结构的主要形式之一。指多肽链主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升,每3.6 个氨基酸残基螺旋上升一圈,向上平移0.54nm,故螺距为0.54nm,两个氨基酸残基之间的距离为0.15nm。螺旋的方向为右手螺旋。氨基酸侧链R基团伸向螺旋外侧,每个肽链的肽键的羰基氧和第四个N-H形成氢键,氢键的方向与螺旋长轴基本平行。由于肽链中的全部肽键都可形成氢键,故α-螺旋十分稳定。

①肽链以螺旋状盘卷前进,每圈螺旋由3.6个氨基酸构成,螺圈间距(螺距)为5.44埃;②螺旋结构被规则排布的氢键所稳定,氢键排布的方式是:每个氨基酸残基的N—H与其氨基侧相间三个氨基酸残基的C=O形成氢键。这样构成的懂舟乐由一个氢键闭合的环,包含13个原子。因此,α-螺旋常被准确地表示为3.6/13螺旋。螺旋的盘绕方式一般有右手旋转和左手旋转,在蛋白质分子中实际存在的是右手螺旋。

①侧链基团的电荷性质和大小都有影响,甘氨酸由于侧链太小再乌提,构象不稳定,是α螺旋的破坏者;② 连续存在带相同电荷的氨基酸残基;③ 不存在脯氨酸残基,脯氨酸由于其亚氨基少一个氢原子泪拘臭趋,无法形成氢键,而轿糊壳且Cα-N键不能旋转,所以是α螺旋的破坏者,肽链中出现脯氨酸就中断α螺旋,形成一个“酷巴结节”。

α-螺旋中所有氢键都沿螺旋轴指向同一方向。每一肽键都有由N-H和C=O的极性产生的偶极距。

所谓帽化就是给末端裸露的N-H和C=O提供仅见虹束趋氢键配偶体(partner),并折叠蛋盛淋抹夜白质的其他部分以促成与末端的非极性残基的疏水作用。